Les doigts de zinc ont été découverts en 1985, résultant de l'interprétation de nos études biochimiques sur l'interaction du facteur de transcription IIIA de la protéine Xenopus (TFIIIA) avec l'ARN 5S. Des études structurelles ultérieures ont révélé sa structure tridimensionnelle et son interaction avec l'ADN.
Qui a découvert le doigt de zinc ?
À l'automne 1982, Miller, un nouvel étudiant diplômé, a commencé des études sur TFIIIA. Cela a conduit à la découverte d'un remarquable motif répétitif au sein de la protéine, qui a ensuite été, dans le jargon de laboratoire, appelé un doigt de zinc car il contenait du zinc (Zn) et agrippait ou agrippait l'ADN (6).
Qui a découvert les ZFN ?
En 2003, Mathew Porteus du laboratoire de David B altimore a publié un système de reportage de ciblage de gène dans des cellules humaines cultivées basé sur le HDR d'un gène GFP mutant qui a été interrompu par une cible pendant 3 -ZFNs de doigt de spécificité de séquence connue [73].
Qu'est-ce que la nucléase à doigts de zinc ?
Les nucléases à doigt de zinc (ZFN) sont enzymes de restriction conçues pour cibler des séquences d'ADN spécifiques dans le génome L'assemblage d'un domaine de liaison à l'ADN à doigt de zinc à un domaine de clivage de l'ADN permet la machinerie enzymatique pour cibler un locus unique dans le génome et invoquer des mécanismes endogènes de réparation de l'ADN.
Où se trouve le doigt de zinc ?
Les membres canoniques de cette classe contiennent un groupe binucléaire de zinc dans lequel deux ions zinc sont liés par six résidus cystéine. Ces doigts de zinc peuvent être trouvés dans plusieurs facteurs de transcription, dont la protéine de levure Gal4.
