La trypsine est une sérine protéase du système digestif produite dans le pancréas sous forme de précurseur inactif, le trypsinogène. Il est ensuite sécrété dans l'intestin grêle, où le clivage protéolytique de l'entérokinase l'active en trypsine. La trypsine active qui en résulte est capable d'activer plus de trypsinogènes par autocatalyse.
Comment la trypsine est-elle activée ?
Le trypsinogène est activé par entérokinase, qui clive un peptide d'activation amino-terminal (TAP). La trypsine active clive et active ensuite toutes les autres protéases pancréatiques, une phospholipase et une colipase, nécessaires à l'action physiologique de la triglycéride lipase pancréatique.
Qu'est-ce qui active la trypsine dans le pancréas ?
Activation du trypsinogène
Le trypsinogène est activé par entéropeptidase (également appelée entérokinase). L'entéropeptidase est produite par la muqueuse du duodénum et clive la liaison peptidique du trypsinogène après le résidu 15, qui est une lysine.
Quel zymogène la trypsine active-t-elle ?
Ainsi, les zymogènes doivent être allumés en même temps. Un contrôle coordonné est obtenu par l'action de la trypsine en tant qu'activateur commun de tous les zymogènes pancréatiques - trypsinogène, chymotrypsinogène, proélastase, procarboxypeptidase et prolipase, une enzyme dégradant les lipides.
Où la trypsine agit-elle ?
La trypsine est une enzyme qui nous aide à digérer les protéines. Dans l'intestin grêle, la trypsine décompose les protéines, poursuivant le processus de digestion qui a commencé dans l'estomac. Elle peut également être appelée enzyme protéolytique ou protéinase. La trypsine est produite par le pancréas sous une forme inactive appelée trypsinogène.
