Chymotrypsine: >Utilisée comme exemple de sérine protéase parce que sa structure et son mécanisme sont bien compris. > Catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques, du côté carboxyle des chaînes latérales aromatiques volumineuses (Tyr, Phe, Trp).
Pourquoi sont-ils appelés sérine protéase ?
Les protéinases à sérine constituent la plus grande classe de protéinases de mammifères. Ils sont appelés ainsi parce qu' ils ont un résidu sérine catalytiquement essentiel sur leurs sites actifs Les sérine protéinases sont actives de manière optimale à pH neutre et jouent un rôle majeur dans la protéolyse extracellulaire.
Qu'est-ce que la sérine protéase ?
Les sérine protéases (ou sérine endopeptidases) sont enzymes qui coupent les liaisons peptidiques dans les protéines, dans lesquelles la sérine sert d'acide aminé nucléophile au niveau du site actif (de l'enzyme). On les trouve partout chez les eucaryotes et les procaryotes.
Pourquoi la trypsine est-elle considérée comme une protéase à sérine ?
La trypsine est une sérine protéase présente dans le système digestif de nombreux vertébrés, où elle hydrolyse les protéines du côté carboxyle des acides aminés lysine ou arginine.
La chymotrypsine et la trypsine sérine protéases sont-elles ?
La chymotrypsine, la trypsine et l'élastase sont des protéases à sérine qui utilisent la triade catalytique pour effectuer l'hydrolyse des liaisons peptidiques.
