Il est composé d'environ 96 sous-unités organisées en trois enzymes fonctionnelles chez l'homme: 20-30 copies du composant pyruvate déshydrogénase E1, 60 copies du composant pyruvate déshydrogénase E2, et 6 copies de dihydrolipoyl déshydrogénase (E3).
Où trouve-t-on la pyruvate décarboxylase ?
a Pyruvate décarboxylase
Cette enzyme est prédominante dans les graines et a été détectée chez O. sativa (Hossain et al., 1994; Rivoal et al., 1990), Z. mays (Forlani et al., 1999) et Pisum sativum (Mücke et al., 1995). Au cours de la fermentation éthanolique, l'acétaldéhyde est réduit en éthanol par l'alcool déshydrogénase.
À quoi sert la pyruvate décarboxylase ?
La pyruvate décarboxylase (PDC, EC 4.1. 1.1) est l' enzyme responsable de la décarboxylation non oxydative du pyruvate en acétaldéhyde et en dioxyde de carbone.
À quelle classe appartient la pyruvate décarboxylase ?
La pyruvate décarboxylase est un homotétramère. Chaque sous-unité identique est constituée d'hélices α et de feuillets β approximativement alternées, et 2 domaines existent dans chaque sous-unité de 60 kDa. Cela signifie que sa catégorie SCOP est la protéine alpha et bêta.
De quoi est composée la pyruvate décarboxylase ?
La pyruvate décarboxylase dépend de cofacteurs le pyrophosphate de thiamine (TPP) et le magnésium Cette enzyme ne doit pas être confondue avec l'enzyme non apparentée pyruvate déshydrogénase, une oxydoréductase (EC 1.2. 4.1), qui catalyse la décarboxylation oxydative du pyruvate en acétyl-CoA.
