Le citrate inhibe la phosphofructokinase en renforçant l'effet inhibiteur de l'ATP. … Le fructose 2, 6-bisphosphate active la phosphofructokinase en augmentant son affinité pour le fructose 6-phosphate et en diminuant l'effet inhibiteur de l'ATP (Figure 16.18).
Vous attendriez-vous à ce que le citrate active ou inhibe la Phosphofructokinase ?
Le citrate inhibe de manière allostérique la phosphofructokinase 1, empêchant un cycle futile avec F1, 6-BP. L'augmentation des concentrations d'ATP inhibe la glycolyse tout en fournissant de l'énergie pour la gluconéogenèse.
Pourquoi le citrate est-il un inhibiteur allostérique ?
Dans l'enzyme native, il semble que le citrate soit piégé dans un espace entre les parties N- et C-terminales de la protéine (12), puisque les sites de liaison des deux les moitiés jouent un rôle dans son effet allostérique.
Qu'est-ce qui inhibe l'activité de la Phosphofructokinase ?
ATP est un inhibiteur allostérique naturel de la PFK, afin d'empêcher la production inutile d'ATP par glycolyse. Cependant, une mutation dans Asp(543)Ala peut entraîner un effet inhibiteur plus fort de l'ATP (en raison d'une liaison accrue au site de liaison allostérique inhibiteur de PFK).
Le citrate se lie-t-il au PFK ?
Il est généralement connu que le citrate n'affecte pas la PFK1 bactérienne; cependant, une certaine inhibition par le citrate peut être trouvée dans les enzymes PFK1 d'espèces microbiennes eucaryotes. Chez le champignon filamenteux Aspergillus niger, l'activité enzymatique est inhibée de 50 % par des doses de citrate allant de 4 à 6 mM [11], [12].
