Le complexe lié à l'inhibiteur se forme principalement sous des concentrations élevées de substrat et le complexe ES-I ne peut pas libérer de produit pendant que l'inhibiteur est lié, entraînant ainsi une Vmax réduite. … Ainsi, paradoxalement, l'inhibition non compétitive diminue à la fois Vmax et augmente l'affinité d'une enzyme pour son substrat.
Comment l'inhibiteur non compétitif affecte-t-il la Vmax ?
Lorsqu'un inhibiteur non compétitif est ajouté, la Vmax est modifiée, tandis que le Km reste inchangé. Selon le tracé de Lineweaver-Burk, la Vmax est réduite lors de l'ajout d'un inhibiteur non compétitif, ce qui est illustré dans le tracé par un changement à la fois de la pente et de l'ordonnée à l'origine lorsqu'un inhibiteur non compétitif est ajouté.
Pourquoi la Vmax est-elle abaissée en inhibition non compétitive ?
Pour l'inhibiteur compétitif, Vmax est le même que pour l'enzyme normale, mais Km est plus grand. Pour l'inhibiteur non compétitif, Vmax est inférieur à celui de l'enzyme normale, mais Km est le même. … Le substrat supplémentaire rend les molécules de substrat suffisamment abondantes pour "battre" systématiquement les molécules inhibitrices de l'enzyme.
Pourquoi Km et Vmax diminuent lorsqu'un inhibiteur non compétitif est ajouté ?
Les inhibiteurs non compétitifs se lient uniquement au complexe enzyme-substrat, pas à l'enzyme libre, et ils diminuent à la fois kcat et Km (la diminution de Km découle du fait que leur présence éloigne le système de l'enzyme libre vers le complexe enzyme-substrat).
Que signifie une diminution de Vmax ?
Une Vmax inférieure signifie que l'enzyme fonctionne dans des conditions sous-optimales.
