L'inhibition non compétitive se produit lorsqu'un inhibiteur se lie à l'enzyme à un endroit autre que le site actif … Dans ce dernier cas, l'inhibiteur n'empêche pas la liaison du substrat à l'enzyme mais modifie suffisamment la forme du site où se produit l'activité catalytique pour l'empêcher.
Comment fonctionne un inhibiteur non compétitif ?
Dans l'inhibition non compétitive, l'inhibiteur n'empêche pas le substrat de se lier au site actif. Au lieu de cela, il se fixe sur un autre site et empêche l'enzyme de faire son travail Cette inhibition est dite "non compétitive" car l'inhibiteur et le substrat peuvent tous deux être liés en même temps.
Comment un inhibiteur non compétitif agit-il sur une enzyme ?
Un inhibiteur non compétitif agit en diminuant le chiffre d'affaires plutôt qu'en diminuant la proportion de molécules enzymatiques liées au substrat L'inhibition non compétitive, contrairement à l'inhibition compétitive, ne peut pas être surmontée en augmentant la concentration du substrat.
Quels sont les exemples d'inhibiteurs non compétitifs ?
Les effets inhibiteurs des métaux lourds, du cyanure sur la cytochrome oxydase et de l'arséniate sur la glycéraldéhyde phosphate déshydrogénase, sont des exemples d'inhibition non compétitive. Ce type d'inhibiteur agit en se combinant avec l'enzyme de telle manière que, pour une raison quelconque, le site actif est rendu inopérant.
Pourquoi les inhibiteurs non compétitifs abaissent-ils la Vmax ?
Inhibition non compétitive
C'était parce que l'augmentation du substrat rendait les pourcentages croissants de l'enzyme active. Avec une inhibition non compétitive, l'augmentation de la quantité de substrat n'a aucun effet sur le pourcentage d'enzyme active. … La réduction de la quantité d'enzyme présente réduit la Vmax
