1.1 Hélices α. L'hélice α est un élément commun de la structure secondaire des protéines, formée lorsque les acides aminés "s'enroulent" pour former une hélice droite où les chaînes latérales pointent depuis la bobine centrale (Fig. 3.1A, B).
Qu'est-ce qui provoque la formation des hélices alpha ?
L'hélice alpha est caractérisée par une torsion serrée vers la droite dans la chaîne d'acides aminés qui lui donne la forme d'une tige. Les liaisons hydrogène entre l'hydrogène d'un groupe amino et l'oxygène d'un groupe carboxyle sur l'acide aminé sont à l'origine de cette structure.
Comment se forment les hélices alpha et les feuillets bêta ?
L'hélice alpha est formée lorsque les chaînes polypeptidiques se tordent en spirale Cela permet à tous les acides aminés de la chaîne de former des liaisons hydrogène les uns avec les autres.… La feuille plissée bêta est constituée de chaînes polypeptidiques qui se côtoient. C'est ce qu'on appelle la feuille plissée en raison de son apparence ondulatoire.
Quels acides aminés forment les hélices ?
Différentes séquences d'acides aminés ont des propensions différentes à former une structure α-hélicoïdale. La méthionine, l'alanine, la leucine, le glutamate et la lysine non chargée ("MALEK" dans les codes à une lettre des acides aminés) ont tous des propensions à former des hélices particulièrement élevées, alors que la proline et la glycine ont de faibles propensions à former des hélices.
Comment se forme la structure protéique secondaire à partir de la structure primaire ?
La structure primaire d'une protéine est définie uniquement par sa séquence d'acides aminés et est construite par des liaisons peptidiques entre des résidus d'acides aminés adjacents. La structure secondaire résulte de liaison hydrogène le long du squelette polypeptidique, résultant en des hélices alpha et des feuillets plissés bêta.
