Bien que l'amylase et la lipase pancréatiques soient sécrétées sous forme d'enzymes actives, toutes les protéases digestives pancréatiques et plusieurs autres hydrolases sont des zymogènes. Dans l'intestin grêle, l'activation du zymogène pancréatique commence par la conversion du trypsinogène en trypsine par la protéase entérokinase de la bordure en brosse intestinale
Comment les enzymes pancréatiques sont-elles activées ?
Les proenzymes se déplacent vers la bordure en brosse du duodénum, où le trypsinogène, la proenzyme de la trypsine, est activé via l'hydrolyse d'un fragment hexapeptide N-terminal par l'enzyme de la bordure en brosse entérokinaseLa trypsine facilite alors la conversion des autres proenzymes en leurs formes actives.
Où se produit l'activation des zymogènes pancréatiques ?
Dans des conditions physiologiques, les zymogènes ne sont convertis en enzymes actives qu'après avoir atteint l'intestin grêle. Au cours des phases initiales de la pancréatite aiguë, ces zymogènes sont activés au sein de la cellule acineuse pancréatique Plusieurs mécanismes protègent la cellule acineuse des protéases activées.
Qu'est-ce qui stimule la libération de zymogène pancréatique ?
Les cellules acineuses sécrètent du zymogène par exocytose de granules de zymogène dans la lumière acineuse. Ils le font en réponse à une stimulation cholinergique du nerf vague ou à des hormones peptidiques circulantes spécifiques pour lesquelles les cellules possèdent des récepteurs. La cholécystokinine (CCK) et la bombésine sont deux peptides qui stimulent la sécrétion pancréatique.
Comment l'enzyme pancréatique trypsinogène est-elle activée ?
Le trypsinogène est activé par entérokinase, qui clive un peptide d'activation amino-terminal (TAP) La trypsine active clive et active ensuite toutes les autres protéases pancréatiques, une phospholipase et une colipase, qui est nécessaire à l'action physiologique de la lipase triglycéride pancréatique.
