Les glycanes jouent divers rôles structurels et fonctionnels dans les protéines membranaires et sécrétées. La majorité des protéines synthétisées dans le réticulum endoplasmique rugueux subissent une glycosylation. La glycosylation est également présente dans le cytoplasme et le noyau en tant que modification O-GlcNAc.
Où trouve-t-on les protéines glycosylées ?
La glycosylation des protéines et des lipides se produit dans le réticulum endoplasmique (RE) et l'appareil de Golgi, la majeure partie du traitement terminal se produisant dans le cis-, médial- et trans-Golgi compartiments.
Y a-t-il des protéines glycosylées dans le cytosol ?
FIGURE 17.1. Mécanismes potentiels de la glycosylation des protéines cytoplasmiques. (a) Dans le modèle le plus simple, les glycosyltransférases sont présentes dans le cytoplasme et transfèrent les sucres des donneurs de sucre nucléotidique vers la protéine acceptrice dans le cytoplasme.
Où les protéines sont-elles glycosylées pour la première fois ?
N-linked protein glycosylation commence par la synthèse du précurseur de l'oligosaccharide dans le cytoplasmique, qui est ensuite transloqué vers la lumière du réticulum endoplasmique (RE). Après que le précurseur d'oligosaccharide ait subi plusieurs modifications, il est transféré dans un résidu d'asparagine d'une protéine naissante.
Quel pourcentage de protéines sont glycosylées ?
La glycosylation est l'une des modifications post-traductionnelles (PTM) les plus courantes des protéines. Au moins 50 % des protéines humaines sont glycosylées, certaines estimations pouvant atteindre 70 %. L'analyse des glycoprotéines nécessite de déterminer à la fois les sites de glycosylation ainsi que les structures glycanes associées à chaque site.
