SDS se lie fortement les résidus chargés positivement et hydrophobes des protéines par ses groupes sulfate et ses chaînes alkyle , respectivement13 En conséquence, c'est un détergent précieux dans le domaine de la biologie structurale et des études de repliement/dépliage des protéines.
Qu'est-ce que le SDS fait à une protéine ?
SDS est un tensioactif amphipathique. Il dénature les protéines en se liant à la chaîne protéique avec sa queue hydrocarbonée, exposant les régions normalement enfouies et recouvrant la chaîne protéique de molécules de surfactant. Le groupe de tête polaire de SDS ajoute un avantage supplémentaire à l'utilisation de ce dénaturant.
Comment le SDS se lie-t-il aux acides aminés ?
Le SDS a une queue hydrophobe qui interagit fortement avec les chaînes protéiques (polypeptidiques). Le nombre de molécules de SDS qui se lient à une protéine est proportionnel au nombre d'acides aminés qui composent la protéine Chaque molécule de SDS contribue à deux charges négatives, écrasant toute charge que la protéine peut avoir.
Le SDS enrobe-t-il les protéines ?
SDS également enrobe la protéine d'une charge négative uniforme, qui masque les charges intrinsèques sur les groupes R. Le SDS se lie assez uniformément aux protéines linéaires (environ 1,4 g de SDS/1 g de protéine), ce qui signifie que la charge de la protéine est maintenant approximativement proportionnelle à son poids moléculaire.
Comment le SDS donne-t-il une charge négative aux protéines ?
SDS est un détergent qui contient une longue chaîne aliphatique et un groupe sulfate. Ce détergent interagit avec les protéines dénaturées pour former un complexe fortement chargé négativement (la charge négative résultant du SO42 − groupes de FDS). Les protéines sont d'abord dénaturées par la chaleur puis le SDS est ajouté en large excès.
