Deux enzymes supplémentaires, une transférase et une α-1, 6-glucosidase, remodelent le glycogène pour une dégradation continue par la phosphorylase (Figure 21.4). La transférase déplace un bloc de trois résidus glycosyle d'une branche externe à l'autre.
La phosphorylase est-elle une transférase ?
La phosphorylase est une enzyme de type exo qui catalyse la phosphorolyse in vivo à l'extrémité non réductrice de la liaison glycosidique. C'est une enzyme transférase.
La glycogène phosphorylase est-elle une enzyme débranchante ?
Enzymes débranchantes du glycogène assist phosphorylase, la principale enzyme impliquée dans la dégradation du glycogène, dans la mobilisation des réserves de glycogène. La phosphorylase ne peut cliver que la liaison α-1, 4-glycosidique entre les molécules de glucose adjacentes dans le glycogène, mais des branches existent également sous forme de liaisons α-1, 6.
Quel type d'enzyme est une phosphorylase ?
Les phosphorylases sont un groupe spécial de glycosyltransférases de type non Leloir qui catalysent la phosphorylyse de la liaison glycosidique à l'extrémité non réductrice, libérant un résidu sucre 1-phosphate.
Quel type de protéine est la glycogène phosphorylase ?
Le monomère glycogène phosphorylase est une grande protéine, composée de 842 acides aminés avec une masse de 97,434 kDa dans les cellules musculaires. Bien que l'enzyme puisse exister sous la forme d'un monomère ou d'un tétramère inactif, elle est biologiquement active sous la forme d'un dimère de deux sous-unités identiques.
