La trypsine clive la liaison peptidique entre le groupe carboxyle de l'arginine ou le groupe carboxyle de la lysine et le groupe amino de l'acide aminé adjacent. Le taux de clivage se produit plus lentement lorsque les résidus de lysine et d'arginine sont adjacents aux acides aminés acides dans la séquence ou la cystine.
Où la trypsine coupe-t-elle les acides aminés ?
La trypsine clive les peptides sur le côté C-terminal des résidus d'acides aminés lysine et arginine. Si un résidu proline se trouve du côté carboxyle du site de clivage, le clivage ne se produira pas.
Quelle séquence la trypsine coupe-t-elle ?
La trypsine clive exclusivement C-terminal en résidus d'arginine et de lysine Presque tous les projets à grande échelle en protéomique basée sur la spectrométrie de masse utilisent la trypsine pour convertir des mélanges de protéines en peptide plus facilement analysable populations.
À quels acides aminés la trypsine et la chymotrypsine coupent-elles ?
Trypsine coupe à lysine et arginine, tandis que la chymotrypsine. coupe la tyrosine, la phénylalanine et le tryptophane. Comment l'enzyme sait-elle qu'il faut y couper ? Proposer une alternative pour l'aspartate et l'histidine dans la triade catalytique.
Quels acides aminés la pepsine clive-t-elle ?
La pepsine clive les liaisons peptidiques du côté amino-terminal des résidus d'acides aminés cycliques ( tyrosine, phénylalanine et tryptophane), brisant les chaînes polypeptidiques en peptides plus petits (Fange et Grove, 1979).
